Metionina sintasi
| metionina sintasi | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 2.1.1.13 |
| Classe | Transferasi |
| Nome sistematico | |
| 5-metiltetraidrofolato:L-omocisteina S-metiltransferasi | |
| Altri nomi | |
| 5-metiltetraidrofolato—omocisteina S-metiltransferasi; 5-metiltetraidrofolato—omocisteina transmetilasi; N-metiltetraidrofolato:L-omocisteina metiltransferasi; N5-metiltetraidrofolato metiltransferasi; N5-metiltetraidrofolato-omocisteina cobalamina metiltransferasi; N5-metiltetraidrofolico—omocisteina vitamina B12 transmetilasi; B12 N5-metiltetraidrofolato omocisteina metiltransferasi; metiltetraidrofolato—omocisteina vitamina B12 metiltransferasi; tetraidrofolato metiltransferasi; tetraidropteroilglutamato metiltransferasi; tetraidropteroilglutammico metiltransferasi; vitamina B12 metiltransferasi; metionina sintasi cobalamina-dipendente ; metionina sintasi (cobalamina-dipendente); MetH | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La metionina sintasi è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:
L'enzima contiene zinco e cobalamina. L'enzima diviene inattivo occasionalmente durante il suo ciclo mediante l'ossidazione del Co(I) a Co(II). La riattivazione per mezzo della metilazione riduttiva è catalizzata dallo stesso enzima, utilizzando la :S-adenosil-L-metionina come donatore di metile ed un sistema riducente. Per l'enzima dei mammiferi, il sistema riducente comprende NADPH e (metionina sintasi) reduttasi (numero EC 1.16.1.8[1]). Nei batteri, l'agente riducente è la flavodossina e non è necessario nessun ulteriore catalizzatore (la flavodossina è mantenuta nello stato ridotto da NADPH e ferredossina—NADP+ reduttasi, numero EC 1.18.1.2[2]).
Agisce sul monoglutammato- e sul triglutammato-folato, al contrario della 5-metiltetraidropteroiltriglutammato—omocisteina S-metiltransferasi (numero EC 2.1.1.14[3]), che agisce solo sul triglutammato-folato.
Note[modifica | modifica wikitesto]
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Hall, D.A., Jordan-Starck, T.C., Loo, R.O., Ludwig, M.L. and Matthews, R.G., Interaction of flavodoxin with cobalamin-dependent methionine synthase, in Biochemistry, vol. 39, 2000, pp. 10711–10719, Entrez PubMed 10978155.
- Peariso, K., Goulding, C.W., Huang, S., Matthews, R.G. and Penner-Hahn, J.E., Characterization of the zinc binding site in methionine synthase enzymes of Escherichia coli: The role of zinc in the methylation of homocysteine, in J. Am. Chem. Soc., vol. 120, 1998, pp. 8410–8416.
- Jarrett, J.T., Huang, S. and Matthews, R.G., Methionine synthase exists in two distinct conformations that differ in reactivity toward methyltetrahydrofolate, adenosylmethionine, and flavodoxin, in Biochemistry, vol. 37, 1998, pp. 5372–5382, Entrez PubMed 9548919.
- Taylor, R.T., Escherichia coli B N5-methyltetrahydrofolate-homocysteine cobalamin methyltransferase: gel-filtration behavior of apoenzyme and holoenzymes, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 242, 1971, pp. 355–364, Entrez PubMed 4946148.
- Loughlin, R.E., Elford, H.L. and Buchanan, J.M., Enzymatic synthesis of the methyl group of methionine. VII. Isolation of a cobalamin-containing transmethylase (5-methyltetrahydro-folate-homocysteine) from mammalian liver, in J. Biol. Chem., vol. 239, 1964, pp. 2888–2895, Entrez PubMed 14216440.
- Guest, J.R., Friedman, S., Foster, M.A., Tejerina, G. and Woods, D.D., Transfer of the methyl group from N5-methyltetrahydrofolates to homocysteine in Escherichia coli, in Biochem. J., vol. 92, 1964, pp. 497–504, Entrez PubMed 5319972.
- Foster, M.A., Dilworth, M.J. and Woods, D.D., Cobalamin and the synthesis of methionine by Escherichia coli, in Nature, vol. 201, 1964, pp. 39–42, Entrez PubMed 14085561.
- Burton, E.G. and Sakami, W., The formation of methionine from the monoglutamate form of methyltetrahydrofolate by higher plants, in Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 36, 1969, pp. 228–234, Entrez PubMed 5799642.
- Bandarian, V., Pattridge, K.A., Lennon, B.W., Huddler, D.P., Matthews, R.G. and Ludwig, M.L., Domain alternation switches B12-dependent methionine synthase to the activation conformation, in Nat. Struct. Biol., vol. 9, 2002, pp. 53–56, Entrez PubMed 11731805.
