(metionina sintasi) reduttasi
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| (metionina sintasi) reduttasi | |
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| Numero EC | 1.16.1.8 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| [metionina sintasi]-metilcob(I)alamina,S-adenosilomocisteina:NADP+ ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| metionina sintasi cob(II)alamina reduttasi (metila); metionina sintasi reduttasi; [metionina sintasi]-cobalamina metiltransferasi (riduce cob(II)alamina) | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La (metionina sintasi) reduttasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
- 2 (metionina sintasi)-metilcob(I)alamina + 2 S-adenosilomocisteina + NADP+ ⇄ 2 (metionina sintasi)-cob(I)alamina + NADPH + H+ + 2 S-adenosil-L-metionina
Nell'uomo, l'enzima è una flavoproteina contenente FAD ed FMN. Il substrato dell'enzima è la forma inattiva del Co(II) della metionina sintasi (numero EC 2.1.1.13[1]). Gli elettroni sono trasferiti dal NADPH al FAD od al FMN. Difetti in questo enzima portano alla iperomocisteinemia ereditaria.
Note[modifica | modifica wikitesto]
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- (EN) D. Leclerc, A. Wilson, R. Dumas, C. Gafuik, D. Song, D. Watkins, H. H. Heng, J. M. Rommens, S. W. Scherer, D. S. Rosenblatt e R. A. Gravel, Cloning and mapping of a cDNA for methionine synthase reductase, a flavoprotein defective in patients with homocystinuria, in Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 95, n. 6, 17 marzo 1998, pp. 3059–3064, DOI:10.1073/pnas.95.6.3059, PMID 9501215. URL consultato il 24 febbraio 2023.
- (EN) H. Olteanu e R. Banerjee, Human methionine synthase reductase, a soluble P-450 reductase-like dual flavoprotein, is sufficient for NADPH-dependent methionine synthase activation, in The Journal of Biological Chemistry, vol. 276, n. 38, 21 settembre 2001, pp. 35558–35563, DOI:10.1074/jbc.M103707200, PMID 11466310. URL consultato il 24 febbraio 2023.
- (EN) Horatiu Olteanu, Troy Munson e Ruma Banerjee, Differences in the efficiency of reductive activation of methionine synthase and exogenous electron acceptors between the common polymorphic variants of human methionine synthase reductase, in Biochemistry, vol. 41, n. 45, 12 novembre 2002, pp. 13378–13385, DOI:10.1021/bi020536s, PMID 12416982. URL consultato il 24 febbraio 2023.
