Ferroportina
La ferroportina-1 nota anche come (SLC40A1) o regolatore del trasporto del ferro-1 è una proteina che nell'uomo è codificata dal gene SLC40A1.[1] La ferroportina è l'unica proteina transmembrana conosciuta per trasportare ferro dall'interno di una cellula al di fuori di essa.
Funzioni[modifica | modifica wikitesto]
La ferroportina è stata ritrovata sulla superficie delle cellule che accumulano o trasportano il ferro, quali: [2]
- Enterociti nel duodeno,
- Epatociti,
- Macrofagi del sistema reticolo endoteliare.
- cellule placentari
I macrofagi per l'eritropoiesi ogni giorno riciclano 20 mg di ferro dagli eritrociti lisati.
Ricerche recenti suggeriscono che la Ferroportina viene inibito dalla epcidina, che si lega al Ferroportina e la interiorizza all'interno della cellula.[3] Il risultato di questo legame è l'inibizione del trasporto del ferro al circolo, e quindi la ritenzione del ferro all'interno delle cellule con una conseguente riduzione dei livelli di ferro nel plasma. Questo è particolarmente significativo negli enterociti che sono alla fine del loro ciclo vitale. Il ferro supplementare conservato all'interno di essi non solo viene impedito di entrare nel flusso sanguigno, ma finisce per essere escreto nelle feci. L'Epcidina è quindi il "principale regolatore" del metabolismo del ferro nell'uomo.
Ruolo della lattoferrina[modifica | modifica wikitesto]
La lattoferrina somministrata oralmente si è rivelata un modulatore della sintesi di epcidina e ferroportina, mettendo quindi in discussione il loro ruolo di principali regolatori del metabolismo del ferro.
Uno studio [4] ha verificato che la somministrazione di lattoferrina a 1000 pazienti già dopo 30 giorni aumentava significativamente i globuli rossi, emoglobina, ferro serico totale e la ferritina, molto più del solfato ferroso. E, diversamente dal solfato, ripristinava l'omeostasi del ferro, tramite la regolazione di epcidina e ferroportina.[senza fonte]
Ricercatori indiani hanno verificato nel 2012 che la lattoferrina di vacca Vechur ha proprietà più avanzate della lattoferrina delle altre razze, perché dispone di 11 sostituzioni dell'amminoacido arginina (contro 2/3 del comune latte vaccino). Essi hanno brevettato un metodo per produrre in laboratorio tramite l'ingegneria genetica la lattoferrina da questa variante di vacca indiana [5]. In questo modo, diventa possibile la diffusione di farmaci e integratori alimentari di lattoferrina, senza dipendere dalla produzione di latte vaccino.
Non è ancora verificato se la lattoferrina sintetizzata con questo metodo industriale ha la stessa biodisponiblità ed efficacia di quella estratta naturalmente dal latte di vacca Vechur e delle altre razze.
Note[modifica | modifica wikitesto]
- ^ Donovan A, Brownlie A, Zhou Y, Shepard J, Pratt SJ, Moynihan J, Paw BH, Drejer A, Barut B, Zapata A, Law TC, Brugnara C, Lux SE, Pinkus GS, Pinkus JL, Kingsley PD, Palis J, Fleming MD, Andrews NC, Zon LI, Positional cloning of zebrafish ferroportin1 identifies a conserved vertebrate iron exporter, in Nature, vol. 403, n. 6771, febbraio 2000, pp. 776–81, DOI:10.1038/35001596, PMID 10693807.
- ^ Donovan A, Lima CA, Pinkus JL, Pinkus GS, Zon LI, Robine S, Andrews NC, The iron exporter ferroportin/Slc40a1 is essential for iron homeostasis, in Cell Metab., vol. 1, n. 3, marzo 2005, pp. 191–200, DOI:10.1016/j.cmet.2005.01.003, PMID 16054062.
- ^ Nemeth E, Tuttle MS, Powelson J, Vaughn MB, Donovan A, Ward DM, Ganz T, Kaplan J, Hepcidin regulates cellular iron efflux by binding to ferroportin and inducing its internalization, in Science, vol. 306, n. 5704, dicembre 2004, pp. 2090–3, DOI:10.1126/science.1104742, PMID 15514116.
- ^ Dipartimento di Ostetricia e Ginecologia, Clinica Alma Mater, Università di Roma Sapienza
- ^ Recombinant lactoferrin (Lf) of Vechur cow, the critical breed of Bos indicus and the Lf gene variants, SCMS Institute of Bioscience and Biotechnology Research and Development, Management House, South Kalamassery, Cochin, Kerala, India, PIN-682033
