Ribonucleotide reduttasi
Vai alla navigazione
Vai alla ricerca
| ribonucleoside difosfato reduttasi | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 1.17.4.1 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La ribonucleotide reduttasi (RR o RNR, conosciuta anche come ribonucleoside difosfato reduttasi) è un enzima che catalizza la formazione di deossiribonucleotidi a partire da ribonucleotidi[1]. La reazione serve a fornire basi azotate per la sintesi del DNA, ed è conservata in tutti gli organismi viventi.[2] I substrati dell'enzima sono: ADP, GDP, UDP e CDP, anche se alcune ribonucleotide reduttasi accettano anche CTP. Il meccanismo della reazione è il seguente:
- ribonucleoside difosfato + tioredossina ⇄ 2′-deossiribonucleoside difosfato + tioredossina disolfuro + H2O
L'enzima è una proteina ferro-dipendente.
Funzionamento e regolazione[modifica | modifica wikitesto]
L'enzima contiene tre siti principali di interesse:
- Sito catalitico, in cui il nucleotide si lega affinché il suo zucchero diventi deossiribosio.
- Sito allosterico di specificità, in cui viene determinato quale nucleotide debba essere ridotto dall'enzima. Il legame con l'adenosina trifosfato o con il dATP porta il sito catalitico a legare UDP e CDP/CTP, il legame con il dTTP fa legare l'enzima al GDP mentre il legame con il dGTP porta il complesso ad interessarsi all'ADP come substrato.
- Sito allosterico di attività, in cui l'enzima si lega all'ATP o al dATP: a seconda della molecola considerata, la ribonucleotide reduttasi sarà rispettivamente attivata o disattivata. Ciò avviene perché un legame con l'ATP testimonia alta disponibilità di nucleotidi trifosfato da ridurre, mentre un legame con dATP è indice di abbondanza di deossinucleotidi trifosfato, per cui non è richiesta attività enzimatica per crearne di nuovi.
Note[modifica | modifica wikitesto]
- ^ Elledge SJ, Zhou Z, Allen JB, Ribonucleotide reduttasi: regolazione, regolazione, regolazione, in Trends Biochem. Sci., vol. 17, n. 3, marzo 1992, pp. 119–23, DOI:10.1016/0968-0004(92)90249-9, PMID 1412696.
- ^ Torrents E, Aloy P, Gibert I, Rodríguez-Trelles F, Ribonucleotide reduttasi: evoluzione divergente di un antico enzima, in J. Mol. Evol., vol. 55, n. 2, agosto 2002, pp. 138–52, DOI:10.1007/s00239-002-2311-7, PMID 12107591.
