Pullulanasi
| Pullulanasi | |
|---|---|
 Pullulanasi homotetramer, Klebsiella oxytoca | |
| Numero EC | 3.2.1.41 |
| Classe | Idrolasi |
| Nome sistematico | |
| pullulan 6-α-glucanoidrolasi | |
| Altri nomi | |
| destrinasi limite; amilopectin 6-glucanoidrolasi; enzima deramificante; α-destrin endo-1,6-α-glucosidasi; pullulan α-1,6-glucanoidrolasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La pullulanasi è un enzima appartenente alla classe delle idrolasi, che catalizza l'idrolisi dei legami (1→6)-α-D-glucosidici del pullulano, dell'amilopectina e del glicogeno.[1] Chimicamente è una lipoproteina extracellulare, presente in molti batteri, in alcuni lieviti, e nei cereali; più comunemente viene ottenuta da specie quali Klebsiella e Bacillus.[2]
L'enzima viene definito "deramificante" in quanto agisce selettivamente sui legami 1,6 delle catene polisaccaridiche che costituiscono, appunto, delle ramificazioni di catena. Il più piccolo glucide prodotto dalla pullulanasi è rappresentato dal maltosio.
Oltre alla pullulanasi appena descritta, sono state riconosciute anche la neopullulanasi (o pullulanasi II, EC 3.2.1.135) e l'isopullulanasi (EC 3.2.1.57), che agiscono sui legami 1,4 del pullulano producendo rispettivamente panosio (6-α-D-glucosilmaltosio) e isopanosio (6-α-maltosilglucosio).
La pullulanasi viene utilizzata a livello industriale per produrre dolcificanti a base di sciroppo di glucosio e di maltosio, ottenuti tramite la conversione enzimatica dell'amido.[3]
Note[modifica | modifica wikitesto]
- ^ (EN) EC 3.2.1.41, su enzyme-database.org. URL consultato il 4 marzo 2017.
- ^ Siew Ling Hii, Joo Shun Tan, Tau Chuan Ling e Arbakariya Bin Ariff, Pullulanase: Role in Starch Hydrolysis and Potential Industrial Applications, in Enzyme Research, vol. 2012, 2012, DOI:10.1155/2012/921362, PMID 22991654.
- ^ Costanzo Bertoldo, Fiona Duffner, Per L. Jorgensen e Garabed Antranikian, Pullulanase Type I from Fervidobacterium pennavorans Ven5: Cloning, Sequencing, and Expression of the Gene and Biochemical Characterization of the Recombinant Enzyme, in Appl. Environ. Microbiol., vol. 65, n. 5, 1999, pp. 2084-2091, PMID 10224005.
