Metilenetetraidrofolato-tRNA-(uracile-5-)-metiltransferasi (ossida il FADH2)

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metilenetetraidrofolato-tRNA-(uracile-5-)-metiltransferasi (ossida il FADH2)
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Numero EC2.1.1.74
ClasseTransferasi
Nome sistematico
5,10-metilenetetraidrofolato:tRNA (uracil-5-)-metil-transferasi
Altri nomi
ribotimidil sintasi dipendente dal folato; metilenetetraidrofolato-ribonucleato transfer uracile 5-metiltransferasi ; 5,10-metilenetetraidrofolato:tRNA-UΨC (uracile-5-)-metil-transferasi
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

La metilenetetraidrofolato-tRNA-(uracile-5-)-metiltransferasi (ossida il FADH2) è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:

5,10-metilenetetraidrofolato+ tRNA contenente uridina in posizione 54 + FADH2 tetraidrofolato + tRNA contenente ribotimidina in posizione 54 + FAD

Fino al 25% delle basi presenti sui tRNA maturi sono modificati o ipermodificati dopo la trascrizione. Una modificazione quasi universale consiste nella conversione di U54 in ribotimidina all'interno del TΨC loop. Tale modificazione è stata infatti individuata in tutti gli organismi studiati fino ad ora. A differenza di questo enzima, che utilizza 5,10-metilenetetraidrofolato e FADH2 come fonte di atomi per la metilazione di U54, la tRNA (uracile-5-)-metiltransferasi (numero EC 2.1.1.35[1]) utilizza S-adenosil metionina.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ (EN) 2.1.1.35, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Becker, H.F., Motorin, Y., Sissler, M., Florentz, C. and Grosjean, H., Major identity determinants for enzymatic formation of ribothymidine and pseudouridine in the TΨ-loop of yeast tRNAs, in J. Mol. Biol., vol. 274, 1997, pp. 505–518, Entrez PubMed 9417931.
  • Delk, A.S., Nagle, D.P., Jr. and Rabinowitz, J.C., Methylenetetrahydrofolate-dependent biosynthesis of ribothymidine in transfer RNA of Streptococcus faecalis. Evidence for reduction of the 1-carbon unit by FADH2, in J. Biol. Chem., vol. 255, 1980, pp. 4387–4390, Entrez PubMed 6768721.
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