Glicina idrossimetiltransferasi

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glicina idrossimetiltransferasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Glicina idrossimetiltransferasi 1, homotetramer, Human
Numero EC2.1.2.1
ClasseTransferasi
Nome sistematico
5,10-metilenetetraidrofolato:glicina idrossimetiltransferasi
Altri nomi
serina aldolasi; treonina aldolasi; serina idrossimetilasi; serina idrossimetiltransferasi; allotreonina aldolasi; L-serina idrossimetiltransferasi; L-treonina aldolasi; serina idrossimetiltransferasi; serina transidrossimetilasi
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

La glicina idrossimetiltransferasi è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:

5,10-metilenetetraidrofolato + glicina + H2O tetraidrofolato + L-serina

Questo enzima è una proteina che richiede come coenzima il piridossal-fosfato. Catalizza anche la reazione della glicina con acetaldeide per formare L-treonina, e con 4-trimetilammoniobutanale per formare 3-idrossi-N6,N6,N6-trimetil-L-lisina. Dal punto di vista biochimico è notevole l'importanza dell'equilibrio letto da dx a sx poiché costituisce la via più comune di introduzione di una unità monocarboniosa nel tetraidrofolato, per tale motivo l'enzima è più noto come serina idrossimetiltransferasi (SHMT).

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Schirch, L.V. and Gross, T., Serine transhydroxymethylase. Identification as the threonine and allothreonine aldolases, in J. Biol. Chem., vol. 243, 1968, pp. 5651–5655, Entrez PubMed 5699057.
  • Kumagai, H., Nagate, T., Yoshida, H. and Yamada, H., Threonine aldolase from Candida humicola. II. Purification, crystallization and properties, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 258, 1972, pp. 779–790, Entrez PubMed 5017702.
  • Fujioka, M., Purification and properties of serine hydroxymethylase from soluble and mitochondrial fractions of rabbit liver, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 185, 1969, pp. 338–349, Entrez PubMed 5808700.
  • Blakley, R.L., A spectrophotometric study of the reaction catalysed by serine transhydroxymethylase, in Biochem. J., vol. 77, 1960, pp. 459–465, Entrez PubMed 16748851.
  • Akhtar, M. and El-Obeid, H.A., Inactivation of serine transhydroxymethylase and threonine aldolase activities, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 258, 1972, pp. 791–799, Entrez PubMed 5017703.

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