Protein-lisina 6-ossidasi
| protein-lisina 6-ossidasi | |
|---|---|
 Protein-lisina 6-ossidasi homodimer, Komagataella pastoris | |
| Numero EC | 1.4.3.13 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| protein-L-lisina:ossigeno 6-ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| lisil ossidasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
| Lisil ossidasi | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | LOX |
| Locus | Chr. 5 q23.3-q31.2 |
| Proteina | |
| UniProt | P28300 |
| PDB | 1N9E |
La protein-lisina 6-ossidasi (o lisil ossidasi) è un enzima extracellulare, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la formazione di aldeidi da residui di lisina in precursori del collagene e della elastina. Queste aldeidi sono altamente reattive e subiscono reazione chimica spontanea con altri gruppi aldeidici prodotti dalla lisil ossidasi o con residui immodificati di lisina. Questo porta alla formazione di legami cross-link nella struttura del collagene e dell'elastina, essenziali per rendere stabili le fibrille di collagene e per assicurare l'integrità e l'elasticità dell'elastina. Reazione catalizzata:
L'importanza dei legami cross-link dovuti alla lisil ossidasi è stata dimostrata da studi in modelli animali in cui l'enzima è stato inibito tramite carenza nutrizionale di rame, cofattore essenziale, o somministrando l'inibitore β-amminopropionitrile (BAPN). La carenza provoca malformazioni ossee, iperestensibilità della pelle, debolezza dei legamenti e maggior rischio di aneurisma dell'aorta. Queste condizioni sono correlate con la minore formazione di legami cross-link del collagene e della elastina.
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Alberts, Biologia molecolare della cellula (quarta edizione), ed. Zanichelli (2004)
- Harris, E.D., Gonnerman, W.A., Savage, J.E. e O'Dell, B.L. Connective tissue amine oxidase. II. Purification and partial characterization of lysyl oxidase from chick aorta. Biochim. Biophys. Acta 341 (1974) 332–344. Entrez PubMed 4838158
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- Stassen, F.L.H. Properties of highly purified lysyl oxidase from embryonic chick cartilage. Biochim. Biophys. Acta 438 (1976) 49–60. Entrez PubMed 7318
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